单分子蛋白质动力学

固定化分子的单分子光谱研究

为了显著延长单个分子的测量时间,同时最小限度地影响它们的构象动力学,我们将它们封装在磷脂囊泡中。这些小泡反过来被链霉亲和素生物素化学连接到表面。

蛋白质折叠和错误折叠

为了进一步了解这些错误折叠蛋白质的作用和功能,必须对蛋白质折叠的过程及其机制进行描述。蛋白质折叠被认为是一个复杂的问题,解决它的一种方法是通过研究具有简单能量景观的小蛋白(如Protein L)的简单情况。以同样的方式,我们可以通过研究大的多结构域蛋白质(如腺苷酸激酶(AK))来跟踪更复杂的折叠过程。

构象动力学

蛋白质动力学通常涉及两个结构单元(结构域)的相对运动。为了了解这种运动的原理,我们研究了AK在工作周期中的铰链弯曲运动。此外,我们试图了解临床相关突变对人腺苷酸激酶1功能和动力学的影响。

大型蛋白质机器协调它们的亚单位运动以正常工作。我们试图在选定的机器(如分子伴侣GroEL)中测量域和亚单位运动的时间顺序和范围。